骨格筋や心筋は収縮することにより，からだの各部の動きや心臓の拍動を担っている．この収縮を担っている筋細胞内の構造が筋原線維である．筋原線維は直径が約1 μmで細長い円筒状の構造で，筋細胞内にぎっしり詰まっている．筋原線維を構成するミオシン線維がアクチン線維をたぐり寄せて滑り込ませることにより，筋収縮が起こる．アクチン線維は長さが約1 μmに揃っている．その反やじり端はZ線（Z帯，Z盤）に入り込んでおり，Z線で固定されている．一方，ミオシン線維は長さが約1.5 μmに揃っている．中央のM線（M帯）から両側に向かって伸びており，M線で固定されている．Z線から次のZ線の間をサルコメア（sarcomere）と呼び，筋原線維の構成単位である． 　コネクチン／タイチン（connectin/titin）は分子量が3,000-3,700 kDaの最大のタンパク質であり，Z線とM線をつないでいる．ばねの働きをする部位があり，ミオシン線維をサルコメアの中央に位置させたり，受動的張力によりサルコメアの長さを保持している．またネブリン（nebulin）は骨格筋特異的に発現している分子量が600-900 kDa，長さが約1 μmの巨大タンパク質で，Z線からアクチン線維のほぼ全長にわたって伸びている．Z線からアクチン線維が形成される時には，ネブリンに沿って伸長する．心筋にはネブリンは存在せず，代わりに長さが約0.15 μmのネブレット（nebulette）が存在している．α-アクチニン（α-actinin）はZ線に局在して，アクチン線維同士を架橋している．アクチン線維の溝に沿って，トロポミオシン（tropomyosin）とそれに結合したトロポニン（troponin）複合体（T, I, Cの3つのサブユニットから成る）が存在している．トロポニンはミオシンとアクチンの相互作用を阻害するが，トロポニンにCa2+が結合することにより，この阻害が解除されて筋収縮が起こる．筋原線維中のトロポミオシン-トロポニンを含むアクチン線維を細い線維（thin filament）と呼ぶ．一方，ミオシン線維には，ミオシン結合タンパク質C（MyBP-C），M線に局在するMタンパク質（M-protein）やマイオメシン（myomesin）などが結合している．筋原線維中のこれらのタンパク質を結合したミオシン線維を太い線維（thick filament）と呼ぶ．筋原線維にはこれらのタンパク質以外にもいくつものタンパク質が存在するが，機能が十分に解明されていないものも多い． 　筋細胞はインスリン様増殖因子1（IGF-1）が作用することによって肥大するが，その過程で筋原線維が形成される．IGF-1によって活性化されたホスファチジルイノシトール3-キナーゼ（PI3K）-Aktシグナリングを介して，Z線でネブリンのC末端にN-WASPが結合する．この複合体がアクチン重合核形成因子として働き，Z線でアクチン重合核が形成される．さらにZ線からネブリンに沿ってアクチン線維が伸長する．こうして筋原線維のアクチン線維が形成される．一方，IGF-1によるミオシン線維形成の機構はまだ不明である．

参考文献

(1) Clark, K.A., et al. (2002) Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 18, 637-706.
(2) Lange, S., Ehler, E., Gautel, M. (2006) Trends Cell Biol. 16, 11-18.
(3) 高野和儀，遠藤　剛 (2011) ライフサイエンス新着論文レビュー
(4) 高野和儀，渡邊-高野晴子，遠藤　剛 (2011) 実験医学　29, 1273-1276.